Ved fosforylering sørger spesielle enzymer kalt proteinkinaser for at en fosfatgruppe overføres fra ATP til spesielle aminosyrer i proteiner. Fosforylering av proteinet myosin lett-kjede er avgjørende for sammentrekningsegenskapene til hjertemuskelceller, gjennom å påskynde den kalsiuminduserte dannelsen av kryssbroer mellom myofilamentene som står for selve sammentrekningen. I hjertemuskelceller som trekker seg sammen står myosin lett-kjede-kinase (MLCK) for en betydelig andel av fosforyleringen av myosin lett-kjede, og nylig viste norske forskere at også kalsium/calmodulin-avhendig kinase II (CaMKII) er vesentlig involvert. Nå viser de at CaMKII også bidrar til denne fosforyleringen i hjertemuskelceller som ikke trekker seg sammen.

– Å forstå signalelementene som kontrollerer fosforylering av myosin lett-kjede kan bidra til å identifisere attraktive mål for medikamentell behandling ved hjertedysfunksjon, heter det i tidsskriftartikkelen som i dag publiseres i Biochemical and Biophysical Research Communications.

Forskerne benyttet hjertemuskelceller fra rotter i eksperimentene sine, og brukte kinasehemmere for å bestemme fosforyleringsbidraget til hver enkelt kinase. Mens hemming av MLCK overraskende nok ikke reduserte fosforyleringen av myosin lett-kjede, viste forskerne at fosforyleringen ble redusert med drøyt 20 % da de hemmet CaMKII. Videre indikerte resultatene at ytterligere minst én hittil uidentifisert kalsium/calmodulin-avhengig kinase, i tillegg til minst én ukjent kinase som ikke er avhengig av kalsium/calmodulin, bidrar i fosforylering av myosin lett-kjede i ikke-kontraherende hjertemuskelceller.

LES OGSÅ:

CaMKII bidrar i fosforylering som øker sammentrekningskraften til hjertet

Del: Share on FacebookTweet about this on TwitterEmail this to someone

Leave a reply